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Figure 5 : Image PDB active de la protéine RubisCo (1GK8) avec ces structures secondaires en forme de ruban. Les hélices α sont en jaune et les feuillets β en rouge. Structure modifiée obtenue à partir de la cristallographie à rayon X. Protein Data Bank (PDB) |
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Figure 6 : Structure complète de la protéine RubisCo crystalisée à partir de C.reinhardtii
Large sous-unité est de deux couleurs grises puis petite sous-unité en jaune.
Les boucles βA-β-B de la petite sous-unité est en rouge. Image tirée de l'article scientifique suivante:
First Crystal Structure of RubisCo from a Green Alga,chlamydomonas reinhardtii
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Structure tertiaire
L’arrangement de la grande sous-unité de toutes les RubisCo sont similaires entre elles.
Cette grande unité consiste d’un petit domaine amino-terminal fait de quatre à cinq feuillets beta avec des hélices d’un côté du feuillet et d’un domaine carboxyle-terminal plus large.
(I Andersson et A. Backlund, 2008)
La structure tertiaire de RubisCo "1GK8" cristallisée avec une résolution de 1.4 Å à partir de Chlamydomonas reinhardtii
possède 4 chaînes lourdes (A,C,E,G) de 475 acides aminés ainsi que 4 chaînes légères (I,K,M,O) de 185 acides aminés (Fig.5).
Cette protéine a la forme d'un baril tétramère (tonneau) avec la petite sous-unité en forme de « cap » à chaque extrémité du baril.
Les quatres chaînes lourdes peuvent être visionnées en appuyant sur ce bouton:
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Retour à la molécule initiale:
Structure quaternaire
RubisCo provenant de C.reinhardtii consiste de 21,405 atomes protéiques, de 2,556 molécules d'eau et de 33 molécules de glycol ethylène. La structure quaternaire de RubisCo (Fig.6) démontre qu’il y a quatre dimères (L2S2) arrangés autour des quatre axes de repliement (4-fold axis). Les quatre sites actifs (voir en rouge sur la molécule ci-haut) contiennent un ion Mg2+ et une molécule 2-CABP (2-carboxy-D-arabinitol 1,5-bisphosphate).